كيمياء

علم البلورات البروتيني

علم البلورات البروتيني



We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

مجال الخبرة - الكيمياء الحيوية ، الكيمياء التحليلية

يشتمل علم بلورات البروتين على طرق يمكن من خلالها تحديد البنية ثلاثية الأبعاد للبروتين. لهذا الغرض ، يجب أن يكون البروتين المراد فحصه في شكل بلوري ثم يتم فحصه بالأشعة السينية أو الإشعاع النيوتروني. في علم البلورات بالأشعة السينية ، تنحرف الأشعة السينية بواسطة الإلكترونات في الجزيء. تحدد الذرات كيفية إعادة تجميع الموجات المنحنية. بهذه الطريقة ، يتم الحصول على خرائط ثلاثية الأبعاد لكثافة الإلكترون في جزيء البروتين. عند تقييمها حسابيًا ، توفر هذه البيانات البنية ثلاثية الأبعاد للبروتين.

في حيود النيوترونات ، يتم تحديد حيود النيوترونات عند نواة الذرة. ينتج عن هذا خرائط للكثافة النووية ، والتي ، عند تقييمها ، تؤدي أيضًا إلى بنية ثلاثية الأبعاد للجزيء الذي تم فحصه.

وفرت دراسة البلورات بالأشعة السينية الآن الهياكل ثلاثية الأبعاد لآلاف البروتينات. تتيح معرفة البنية ثلاثية الأبعاد للبروتينات فهم العلاقات بين بنية ووظيفة البروتين وتشكل شرطًا أساسيًا مهمًا للتطوير المستهدف للعقاقير.

أنظر أيضا: تحليل حيود الأشعة السينية

وحدات التعلم التي يتم فيها التعامل مع المصطلح

4.4 - الأنفلونزا - نيورامينيداز - المركز النشط90 دقيقة

مقابلالمخدراتالمكونات النشطة رحلة تحت عنوان

تتعامل وحدة التعلم هذه بالتفصيل مع بنية إنزيم النيورامينيداز ، أحد مستضدي الإنفلونزا السطحيين ، وموقعه النشط. بالإضافة إلى ذلك ، تم وصف التفاعلات بين نورامينيداز الإنفلونزا وركائزه الطبيعية ، حمض السياليك ، بالتفصيل.

4.1 - 4.5 - الانفلونزا (المجموع)100 دقيقة

مقابلالمخدراتالمكونات النشطة رحلة تحت عنوان

تتعامل وحدة التعلم هذه بالتفصيل مع موضوع الأنفلونزا. يحتوي على معلومات عامة حول الأنفلونزا وأوصاف تفصيلية لهيكل فيروسات الأنفلونزا ودورة حياتها. بالإضافة إلى ذلك ، تمت مناقشة بنية أحد المستضدين السطحيين للإنفلونزا ، وهو بروتين نورامينيداز ومركزه النشط ، بالتفصيل. ويختتم بشرح تطوير دواء مضاد للفيروسات ، وهو zanamivir ، والذي ، باعتباره مثبطًا للنيورامينيداز ، يعطل بشدة دورة حياة فيروس الأنفلونزا.

تحليل التركيب وعلم البلورات البروتيني120 دقيقة

الكيمياء الحيويةأساليب العملتحليل هيكلي

تعد معرفة البنية ثلاثية الأبعاد للبروتينات أحد أهم المتطلبات الأساسية لفهم العلاقات بين الهيكل والوظيفة. هذا يجعله لا غنى عنه للتحسين المستهدف للجزيئات في مجال التكنولوجيا الحيوية والبحوث الصيدلانية (هندسة البروتين وتصميم الأدوية).


تحليل التركيب البلوري

تحليل التركيب البلوري هو تحديد التركيب الذري للبلورة عن طريق حيود الإشعاع المناسب على الشبكة البلورية. غالبًا ما يتم استخدام الأشعة السينية أحادية اللون لهذا الغرض ، حيث يمكن توليدها بسهولة نسبيًا مثل إشعاع الأشعة السينية المميز لأنبوب الأشعة السينية. المصطلح تحليل هيكل الأشعة السينية (البلورات بالأشعة السينية) متجنس. بدلاً من ذلك ، يمكن أيضًا استخدام الحزم النيوترونية أو الإشعاع السنكروتروني. يعد تحليل البنية البلورية باستخدام حزم الإلكترون أمرًا صعبًا بشكل خاص نظرًا للتفاعل القوي بين الإلكترونات المشعة والبلورة ولم يتم تطويره بالكامل بعد لإجراء التحقيقات الروتينية.


علم بلورات البروتين - الكيمياء والفيزياء

يشرح الخبراء الأساليب الحديثة لدراسة الجزيئات

تدعو كلية الكيمياء في جامعة ميونيخ التقنية في جارشينج تلاميذ المدارس والمعلمين وجميع الأطراف المهتمة إلى ندوتهم "التركيب والكيمياء" يوم الأربعاء 9 يوليو بين الساعة 1 ظهراً و 6 مساءً. في حدث "عام الكيمياء 2003" ، يريد الخبراء ، بمن فيهم البروفيسور روبرت هوبر الحائز على جائزة نوبل في الكيمياء ، تقديم ثلاثة من أهم الطرق التي يمكن للعلماء من خلالها تحديد التركيب المكاني للجزيئات بدقة.

تحدد بنية المركبات الكيميائية والبيولوجية بشدة خصائصها وتأثيراتها. لذلك ، فإن فك رموز هياكل البروتينات والجزيئات الحيوية الأخرى في العقود القليلة الماضية قد جعل التقدم الهائل في الصيدلة والكيمياء حتى علم الأحياء الدقيقة ممكنًا.

كان النجاح العلمي العظيم ، على سبيل المثال ، هو توضيح البنية ثلاثية الأبعاد لمركز التفاعل في عملية التمثيل الضوئي. بمساعدة تحليل بنية الأشعة السينية ، نجح العلماء في الحصول على صورة دقيقة جدًا للجزيء الموجود في مركز التأثير. عن هذا العمل ، حصل روبرت هوبر على جائزة نوبل في الكيمياء عام 1988 مع يوهان ديزنهوفر وهارتموت ميشيل. كجزء من الندوة يوم 9 يوليو ، سيتم الكشف عن تمثال نصفي لهوبر ، الأستاذ المساعد في الجامعة التقنية في ميونيخ ، بشكل احتفالي في معرض الشرف للفائزين بجائزة نوبل في كلية الكيمياء.

ستعقد الندوة & quotStruktur und Chemie & quot يوم الأربعاء الموافق 9 يوليو 2003 في كلية الكيمياء بقاعة محاضرات هانز فيشر Lichtenbergstr. 4 ، 85748 جارشينج ، ألمانيا

برنامج تركيب وكيمياء الحدث:

الساعة الواحدة بعد الظهر: البروفيسور هورست كيسلر ، جامعة ميونخ التقنية
التحليل الطيفي بالرنين المغناطيسي النووي كتكنولوجيا أساسية في الكيمياء الطبية

2:00 بعد الظهر: البروفيسور ولفغانغ شيرير ، جامعة أوغسبورغ
تحليل الهياكل الإلكترونية مع حيود النيوترونات

3:30 مساءً البروفيسور روبرت هوبر ، معهد ماكس بلانك للكيمياء الحيوية وجامعة ميونيخ الألمانية
علم بلورات البروتين عند تقاطع الكيمياء والفيزياء والبيولوجيا

4:30 مساءً: إزاحة الستار عن تمثال نصفي للبروفيسور روبرت هوبر من قبل رئيس جامعة TU البروفيسور فولفجانج إيه هيرمان
ثم انتهي بتناول وجبة خفيفة من بافاريا

اتصل
جامعة ميونيخ التقنية
الصحافة والتواصل
دكتور. فيولا كلامروث
هاتف: 089 / 289-12890
الفاكس: 089 / 289-12892
[email protected]

معلومة اضافية:

ميزات هذا البيان الصحفي:
كيمياء الأحياء
فوق المنطقة
العلوم الملونة والشخصيات
ألماني


تحتوي السيتوكرومات على جزيء واحد أو أكثر من جزيئات الهيم كمجموعة صناعية. تختلف السيتوكرومات في نوع الهيم والبروتين الذي يحيط بالهيم. يتم التمييز بين السيتوكرومات وفقًا لأطياف امتصاص الضوء المميزة أ, ب, ج و د.

أفضل السيتوكروم المدروس هو السيتوكروم ج، والتي يتم الحصول عليها من أنسجة عضلة القلب في التونة أو الخيول. يتكون من حوالي 100 من الأحماض الأمينية ويتميز التركيب الجزيئي جيدًا عن طريق علم البلورات البروتيني. السيتوكروم ج هو بروتين قديم جدا من الناحية التطورية.

على عكس العديد من السيتوكرومات الأخرى التي تؤدي مهامًا في نقل الإلكترون ، فإن بروتينات السيتوكروم P450 و انزيمات الأكسدة الحلقية هي إنزيمات ، معظمها من الأوكسجين.


فيديو: protein crystallography (أغسطس 2022).